Enzimas e vitaminas: pequenas moléculas, grandes responsabilidades - parte 1

Olá, pessoal!

Hoje vou começar nossa discussão com uma pergunta bem simples:

O que está acontecendo dentro do seu corpo agora?

Enquanto você lê este texto, está respirando sem precisar pensar sobre isso, coração batendo para que o oxigênio da respiração chegue a todos os cantos do seu corpo, inclusive, abastecendo seu cérebro de energia para permitir que você leia o material, rs.

E, enquanto tudo isso acontece, existe uma coisa acontecendo em praticamente todos os lugares do seu organismo: Reações químicas.

Muitas. Milhares delas.

O tempo todo moléculas sendo quebradas, outras sendo construídas, energia sendo produzida e utilizada, substâncias sendo transformadas.

A vida, em grande parte, é química acontecendo.

Mas aqui aparece uma pergunta ainda mais interessante:

Se as moléculas do nosso organismo são capazes de reagir umas com as outras...

Por que elas não fazem isso simplesmente sozinhas?

Não faria mais sentido se elas não precisassem de ajuda para realizar essas reações? Por que precisamos de algo para ajudar?

Para responder a essa pergunta, precisamos falar sobre duas coisas que, à primeira vista, parecem assuntos completamente diferentes:

enzimas e vitaminas.

Mas, no final, talvez você perceba que elas estão muito mais conectadas do que imaginávamos.

E não só isso, na discussão sobre vitaminas, vamos entender como a ciência vem mostrando a relação direta entre falta e excesso de vitaminas e alguns nutrientes estão diretamente relacionadas à saúde mental.

Na verdade, a vida não pode esperar

Imagine que você acabou de comer.

Os alimentos precisam ser digeridos. Carboidratos precisam ser quebrados. Proteínas precisam ser transformadas em aminoácidos. Lipídios precisam ser processados.

Parte dessas moléculas será utilizada para produzir energia. Outra parte será utilizada para construir novas estruturas.

Agora imagine que todas essas reações até fossem possíveis...

Mas demorassem dias. Ou semanas. Isso seria um enorme problema.

Porque a vida não funciona apenas porque as reações químicas podem acontecer. Ela funciona porque essas reações acontecem na hora certa, no lugar certo e na velocidade adequada.

E aqui é exatamente o ponto onde entram as enzimas na nossa discussão.

Enzimas: os aceleradores da vida

As enzimas são catalisadores biológicos.

Traduzindo para uma linguagem menos assustadora: elas ajudam as reações químicas a acontecerem mais rapidamente.

Como se fosse um turbo, que acelera o acontecimento das coisas dentro do nosso organismo.

E isso é extremamente importante.

Uma reação que poderia acontecer lentamente pode ocorrer milhares ou milhões de vezes mais rapidamente quando existe uma enzima participando do processo. Isso é vida, ágil, dinâmica, rápida!

E existe outro detalhe interessante.

A enzima não é simplesmente “gasta” durante a reação, como se fosse um combustível.

Ela participa. Ajuda. Facilita a transformação.

E pode participar novamente. E novamente. E novamente...

Uma mesma enzima pode catalisar várias reações semelhantes em um período relativamente curto. Por isso, grande parte do nosso metabolismo depende delas. Mas não pense que uma enzima é uma espécie de trabalhador genérico, capaz de fazer qualquer coisa.

As enzimas são específicas.

Elas reconhecem determinadas moléculas, chamadas de substratos, e participam de reações específicas.

Aqui podemos parar e pensar em uma pergunta:

Se existem milhares de moléculas circulando dentro de uma célula, como uma enzima “sabe” com qual delas deve interagir?

A resposta está na sua estrutura.

E, na maioria dos casos, estamos falando de proteínas.

Proteínas com uma estrutura tridimensional extremamente importante para o seu funcionamento. Mas a palavra “maioria” é importante. Porque nem todas as moléculas capazes de exercer atividade catalítica são proteínas.

Existem também moléculas de RNA capazes de catalisar reações. Elas recebem o nome de ribozimas.

Ou seja:

Até uma molécula que normalmente associamos ao armazenamento e à transmissão de informações pode, em determinadas situações, participar ativamente da química da vida.

Fora toda a relação das enzimas com o funcionamento e quebra dos fármacos em nosso organismo, ponto que vamos analisar ali na frente, quando falarmos sobre as enzimas hepáticas AST E ALT.

 

Mas, para continuarmos, vamos fazer uma experiência bioquímica bem simples?

Vamos colocar uma batata em água oxigenada?

Agora vamos sair um pouco da teoria.

Imagine três copos.

No primeiro, colocamos pedaços de batata crua.

No segundo, pedaços de batata cozida.

No terceiro, apenas água.

Depois adicionamos água oxigenada aos três.

E então fazemos uma pergunta antes de observar qualquer coisa:

Em qual copo aparecerão mais bolhas?

E mais importante: O que exatamente essas bolhas estão nos mostrando?

A água oxigenada, ou peróxido de hidrogênio, é uma molécula que pode ser prejudicial às células. Felizmente, o organismo possui mecanismos para lidar com ela.

Um deles envolve uma enzima chamada catalase.

A reação pode ser representada assim:

2 H₂O₂ → 2 H₂O + O₂

 

A catalase ajuda a transformar o peróxido de hidrogênio em água e oxigênio. E é justamente esse oxigênio que observamos na forma de bolhas.

Então, quando observamos a batata crua produzindo bolhas... Não estamos simplesmente observando uma batata “reagindo”. Estamos observando uma enzima trabalhando.

Agora vem a parte mais interessante.

A batata cozida deveria produzir uma reação muito menor ou praticamente inexistente. Mas espere. A batata ainda está ali.

Ela não desapareceu.

Então o que mudou?

A temperatura.

Ou, mais especificamente:

a estrutura das proteínas.

Quando o calor ajuda... até começar a atrapalhar

Em determinadas condições, o aumento da temperatura pode aumentar a velocidade das reações.

Calor aumenta a energia das moléculas, que se movimentam mais. Aumentando a chance de acontecer interações mais frequentes.

A reação pode ficar mais rápida. Mas existe um limite. Porque as enzimas dependem da manutenção de sua estrutura tridimensional.

Quando a temperatura ultrapassa determinadas condições, essa estrutura pode ser alterada. É o que chamamos de desnaturação.

E uma enzima desnaturada pode perder a capacidade de reconhecer adequadamente seu substrato ou de catalisar uma reação.

A batata cozida nos mostra isso de uma forma bastante simples:

A enzima estava presente. Mas sua estrutura foi comprometida pelo calor. E aqui fica uma pergunta interessante:

Se aumentar a temperatura pode acelerar uma reação, por que uma temperatura excessivamente alta pode fazer essa mesma reação praticamente parar?

Porque, na bioquímica, quase nada funciona segundo uma lógica simples de “quanto mais, melhor”. Existe uma faixa adequada. Existe um equilíbrio. E isso vale também para o pH, que discutimos em nossa última aula.

É necessário que, tudo fique naquele meio termo, numa faixa adequada para o bom funcionamento dessas enzimas. Algo como:

Nem ácido demais. Nem básico demais.

O pH do ambiente também pode influenciar a atividade das enzimas.

Alterações na acidez ou alcalinidade podem modificar cargas elétricas e interferir na estrutura tridimensional das proteínas.

Um exemplo relativamente simples pode ser observado quando adicionamos limão ao leite. A acidez do ácido cítrico pode provocar alterações na estrutura da caseína. A proteína perde parte da sua organização original.

Uma enzima não funciona apenas porque “é uma enzima”. Ela precisa estar na forma adequada. No ambiente adequado. Com as condições adequadas:

-Temperatura.

-pH.

-Disponibilidade de substrato.

E, em alguns casos...Uma pequena ajuda extra.

Mas antes de chegarmos a essa ajuda, precisamos entender uma coisa. O organismo não quer apenas que as enzimas funcionem.

Ele precisa controlar quanto elas funcionam.

Porque nem toda reação precisa acontecer o tempo todo, tem seus momentos e reais necessidades. Exatamente o que observamos em uma fábrica.

Pera, Bruno, uma fábrica?

Seria interessante deixar todas as máquinas funcionando na potência máxima o tempo inteiro? Provavelmente não.

Você produziria coisas que talvez nem fossem necessárias naquele momento? Para gastar energia atoa?

Energia essa que, até tempos remotos, vinham da caça, da pesca, e era bem mais escassa do que nosso ifood? Nossa corpo é uma máquina biológica, extremamente bem regulada.

O metabolismo funciona de maneira semelhante.

Existem momentos em que determinadas reações precisam ser aceleradas. Em outros, precisam ser reduzidas. E é por isso que existem mecanismos de regulação.

As enzimas alostéricas, por exemplo, possuem locais específicos capazes de receber moléculas reguladoras. Esses locais são diferentes do sítio onde ocorre a interação principal relacionada à atividade catalítica.

Quando uma molécula reguladora se liga a esse local, pode provocar alterações na estrutura tridimensional da enzima. E essa mudança pode:

aumentar sua atividade.

Ou...

diminuí-la.

É uma ideia fascinante. Uma molécula pode não bloquear diretamente o local principal da enzima. Ela pode simplesmente se ligar em outro lugar. Alterar sua forma. E, como consequência, mudar seu funcionamento.

É como se você não precisasse quebrar uma chave para impedir que ela funcione. Bastaria entortá-la.

Agora imagine outra situação.

Duas enzimas podem catalisar a mesma reação.

Mas não serem exatamente iguais.

Essas são chamadas de isoenzimas.

Elas apresentam diferenças estruturais e podem ser produzidas a partir de genes diferentes, mas catalisam a mesma reação.

O mais interessante é que algumas delas podem estar presentes predominantemente em determinados tecidos. E isso possui uma enorme importância clínica. Porque, quando encontramos determinadas enzimas alteradas no sangue, podemos obter pistas sobre o que está acontecendo no organismo.

As transaminases são exemplos importantes nesse contexto.

Alterações em enzimas como AST e ALT podem auxiliar na investigação de processos envolvendo lesão tecidual, especialmente no contexto hepático apresentado durante a aula. E isso nos mostra algo muito interessante:

As enzimas não são importantes apenas porque fazem as reações acontecerem. Elas também podem nos contar uma história. A história de uma célula. De um tecido. De um órgão. E, em alguns casos, de uma doença.

Ou seja, entender e saber dosá-las é essencial para o processo investigativo clínico, fascinante.

Mas será que toda enzima trabalha sozinha?

Até agora, falamos sobre enzimas como se elas fossem máquinas completamente independentes. Mas algumas não são. Algumas precisam de uma mãozinha para conseguir

Essas moléculas auxiliares são chamadas de cofatores.

E podem ser substâncias inorgânicas, como íons de determinados elementos, ou moléculas orgânicas chamadas de coenzimas.

Alguns cofatores podem permanecer associados à enzima de maneira mais estável. Outros podem se ligar de maneira reversível.

E, em algumas enzimas, a porção proteica sozinha não é suficiente.

É preciso associá-la a uma parte não proteica para que o sistema adquira atividade.

Agora talvez você consiga perceber onde estamos chegando, não?.

Entre as coenzimas apresentadas estão moléculas como NAD+, FAD e o piridoxal fosfato. E o piridoxal fosfato possui uma origem interessante. Ele é derivado da...

Vitamina B6.

E agora a história começa a fazer sentido!

Vamos conseguir enxergar os nutrientes de uma forma nunca vista antes, funcionando como uma das bases do funcionamento do nosso organismo.

Para facilitar ainda mais o estudo de vocês, dois mapas mentais que produzi para resumir a aula: